UkrReferat.com
найбільша колекція україномовних рефератів

Всього в базі: 75843
останнє поновлення: 2016-12-04
за 7 днів додано 15

Реферати на українській
Реферати на російській
Українські підручники

$ Робота на замовлення
Реклама на сайті
Зворотній зв'язок

 

ПОШУК:   

реферати, курсові, дипломні:

Українські рефератиРусские рефератыКниги
НазваОбмін білків. Вітаміни (реферат)
Авторdimich
РозділБіологія, зоологія, ботаніка, аграрна наука
ФорматWord Doc
Тип документуРеферат
Продивилось4526
Скачало734
Опис
ЗАКАЧКА
Замовити оригінальну роботу

РЕФЕРАТ

 

на тему:

 

“Обмін білків. Вітаміни”

 

Білки. Обмін білків. Білки, або протеїни, становлять 50—80 % усіх

органічних речовин клітини, вони входять до складу міжклітинної рідини,

лімфи, плазми крові. Всі види білків мають високу молекулярну масу, яка

в окремих випадках досягає 1,5 млн у. о. (умовних одиниць). Всі білки —

полімери, мономерами яких е амінокислоти. До складу білків входить

близько 20 різних амінокислот. Загальна формула амінокислот

 

де Д — радикал, який може

 

бути циклічною або ланцюговою сполукою. Амінна — NH2 (основна) і

карбоксильна — СООН (кислотна) групи визначають амфотерність

амінокислот, забезпечують буферність їх розчинів і можливість сполучення

їх у довгі ланцюги. Зв'язок між аміногрупою однієї молекули кислоти і

карбоксильною групою іншої (виникає в разі відщеплення води) називають

пептидним (позначено стрілкою):

 

Довгий ланцюг з амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв'язками

(поліпептид), є первинною структурою білка. У цьому ланцюзі різні

амінокислоти можуть комбінуватися порізному. Послідовність розміщення

окремих амінокислот (первинна структура білка) визначає специфічність

білків. Заміна, відсутність або просто перестановка хоча б одного

амінокислотного залишку у поліпептидному ланцюзі спричинює появу нових

білків. Поліпептидний ланцюг, утворений кількома сотнями амінокислотних

залишків, скручується у спіраль, між окремими витками якої утворюються

численні, але слабкі водневі зв'язки. Така молекула утворює вторинну

структуру білка. Далі ця спіраль може скручуватися ще більше і

складатися у клубок, або глобулу (лат. globus — куля). У глобулах

залишки амінокислот сполучені слабкими ковалентними зв'язками.

Наприклад, зв'язок S—S між радикалами двох молекул цистеїну, які

розміщені на великій відстані одна від одної в поліпептидному ланцюзі.

На цій стадії білок виконує притаманні йому функції, тобто стає

активним.

 

Деякі білки утворюють надмолекулярні комплекси, до складу яких входить

кілька глобул — це четвертинна структура білка. Наприклад, молекула

гемоглобіну складається з чотирьох великих глобул, сполучених між собою

також порівняно слабкими зв'язками. Молекули таких білків мають

величезну молекулярну масу (кілька мільйонів умовних одиниць).

 

Під впливом різних фізичних і хімічних факторів можуть відбуватися

розкручування білкової молекули і втрата вторинної, третинної та

четвертинної структур білка, що призводить до втрати або зміни його

властивостей. Порушення специфічної просторової конфігурації білкової

молекули має назву денатурації, яка може бути зворотною (у разі

збереження первинної структури білка) і незворотною (у разі руйнування

первинної структури білка) після припинення дії, яка спричинила зміну

його структури.

 

Значна кількість білків у клітині перебуває у зв'язаному стані з іншими

хімічними сполуками. Складові частини таких сполук, як правило, відбиті

у їхніх назвах: нуклеопротеїд (нуклеїнова кислота + білок), глікопротеїд

(вуглевод + білок), хромопротеїд (пігмент + білок).

 

Значення білків дуже велике, бо життя завжди пов'язане з білками. Білки

-----> Page:

0 [1] [2] [3] [4] [5]

ЗАМОВИТИ ОРИГІНАЛЬНУ РОБОТУ